Stanični transporter u sintezi proteina. Strukture koje formira plazmalema

  1. 1. SVRHA SATA: proučiti građu interfazne jezgre u fiksnim preparatima. Razmotrite značajke strukture staničnih jezgri s različitim funkcionalnim aktivnostima. Glavne komponente jezgre su: nuklearna membrana (kariolema), kromatin, nukleolus, nuklearni sok. Pod svjetlosnom mikroskopijom, nuklearna ovojnica predstavlja jasnu liniju ocrtanu sa strane jezgre i citoplazme. Razmatrajući shemu ultramikroskopske strukture jezgre, treba obratiti pozornost na strukturne značajke karioleme, na povezanost njezinih membrana s endoplazmatskim retikulumom citoplazme. Razumjeti morfološke karakteristike kromatina i njegov kemijski sastav. Kromatin u jezgri može biti u obliku nakupina – kondenzirani kromatin ili dispergirano – dispergirani kromatin. Različito stanje kromatina pokazatelj je biosintetske aktivnosti stanice. Stanice koje aktivno sintetiziraju protein imaju jezgru s raspršenim kromatinom i dobro razvijenu jezgru. U jezgri stanica koje ne sintetiziraju proteine, kromatin je kondenziran, jezgre su slabo vidljive.
  2. 2. Kontrolna pitanja: 1. Jezgra. Koncept interfazne jezgre. Strukturne komponente jezgre prema svjetlosnoj i elektronskoj mikroskopiji: nuklearna membrana, kromatin, nukleolus, nuklearni sok. Vrijednost i funkcije jezgre u životu stanice. 2. Nuklearno-citoplazmatski omjeri u stanicama s različitim razinama metabolizma. 3. Struktura nuklearne ovojnice u SM i EM. Molekularna organizacija i funkcionalni značaj nuklearne lamine. 4. Nuklearne pore i kompleks nuklearnih pora. Sudjelovanje u nuklearnom uvozu i izvozu tvari. 5. Kromatin interfazne jezgre. Eukromatin i heterokromatin. Kromatin kao pokazatelj biosintetske aktivnosti stanice. 6. Molekularna organizacija DNA u kromosomima. Razine pakiranja kromatina. Uloga histonskih proteina u osiguravanju strukture kromatina i implementaciji genetskih informacija. 7. Nukleolus. Struktura nukleola u SM i EM. Glavne komponente nukleola. Uloga nukleola u sintezi rRNA i formiranju ribosoma. 8. Sinteza i transport biopolimera u stanici. Stanični transporter u sintezi proteina. Morfološke karakteristike stanice koja sintetizira proteine. 9. Stanični transporter u sintezi ugljikohidrata i lipida. Morfološke karakteristike stanice koja sintetizira ugljikohidrate i lipide.
  3. 3. Priprema 1. Jezgrene strukture. Jajnik. Obojen hematoksilin-eozinom. Pod malim povećanjem opći pregled mikropreparat, pronađite rastući folikul s jajetom. Pod velikim povećanjem pronađite veliku zaobljenu stanicu – jaje i ispitajte strukturu jezgre. Obratite pažnju na nuklearnu membranu, nukleolu, stanje kromatina. Nacrtajte jaje i označite strukture interfazne jezgre. Proučite uzorak difrakcije elektrona jezgre. Skicirajte strukturu karioleme i kompleksa nuklearnih pora.
  4. 4. Priprema 1. Jezgrene strukture. Jajnik. Jaje. Bojenje hematoksilin-eozinom
  5. 5. Uzorak 2. Gušterača. Obojen hematoksilin-eozinom. Stanica koja sintetizira proteine. Pod malim povećanjem napravite opći pregled mikropreparata i pronađite egzokrini dio gušterače. Pod velikim povećanjem, razmotrite jednu stanicu, pazeći na prisutnost jezgre i eukromatina u jezgri, uočite bazofiliju citoplazme u bazalnom dijelu stanice i oksifiliju u apikalnom dijelu.
  6. 6. Priprema 2. Gušterača. Bojenje hematoksilin-eozinom. Stanice koje sintetiziraju proteine
  7. 7. Priprema 3. Jetra. Glikogen u stanicama jetre. CHIC reakcija. Stanica koja sintetizira ugljikohidrate. Pod malim povećanjem napravite opći pregled mikropreparata i pronađite skupinu hepatocita. Pod velikim povećanjem, razmotrite nakupine crveno-ljubičastog glikogena u citoplazmi hepatocita.
  8. 8. Priprema 3. Jetra. Glikogen u stanicama jetre. CHIC reakcija. Stanica koja sintetizira ugljikohidrate.
  9. 9. Pripravak 4. Lipidne inkluzije u stanicama jetre. Obojen osmičkom kiselinom. Stanica koja sintetizira lipide. Pod malim povećanjem napravite opći pregled mikropreparata i pronađite skupinu hepatocita. Pod velikim povećanjem, razmotrite citoplazmu hepatocita, obraćajući pažnju na crne lipidne kapljice.
  10. 10. Pripravak 4. Lipidne inkluzije u stanicama jetre. Obojen osmičkom kiselinom. Stanice koje sintetiziraju lipide.

sinteza proteina

Najvažnije funkcije tijela: metabolizam, razvoj, rast, kretanje - provode se biokemijskim reakcijama koje uključuju proteine.
Stoga se u stanicama kontinuirano sintetiziraju proteini: proteini enzima, proteini hormona, kontraktilni proteini, zaštitni proteini.

Primarna struktura proteina (redoslijed aminokiselina u proteinu) je kodirana u molekulama DNA. Svaki triplet (skupina od tri susjedna nukleotida) kodira jednu specifičnu aminokiselinu od dvadeset na lancu DNK.

Slijed trojki na lancu DNK je genetski kod.

Poznavajući slijed trojki na lancu DNK, odnosno genetski kod, moguće je ustanoviti slijed aminokiselina u proteinu.

Do danas su dešifrirane trojke za svih dvadeset aminokiselina.
Na primjer

Aminokiselina lizin kodira TTT triplet na lancu DNK.

Aminokiselina triptofan kodira ACC triplet i tako dalje.

Jedna molekula DNK može kodirati nekoliko različitih proteina. Dio DNK koji kodira protein naziva se gen.

Dijelovi DNK međusobno su odvojeni posebnim trojkama, koji su interpunkcijski znakovi. Oni označavaju početak i kraj sinteze proteina.

Budući da DNK, koja pohranjuje genetske informacije o proteinu, nije izravno uključena u sintezu proteina, sadržana je u jezgri, a sinteza proteina se događa u citoplazmi na ribosomima, postoji posrednik - mRNA. mRNA čita genetske informacije o proteinu iz dijela DNK i prenosi tu informaciju iz lanca DNA na ribosom. mRNA se sintetizira u području DNK prema principu komplementarnosti.
Nasuprot dušične baze adenina (A) na lancu DNK nalazi se uracil
(Y) na mRNA lancu, nasuprot dušične baze timin (T) na lancu DNK je adenin (A) na mRNA, nasuprot dušične baze guanin (G) na lancu DNK je citazin (C).

Proces čitanja mRNA genetske informacije o proteinu iz dijela DNK naziva se transkripcija. Ovaj proces se odvija kao matrična sinteza, budući da je jedan od lanaca DNK matriks.

Sinteza proteina odvija se na ribosomima. Niz mRNA obično ima skupinu ribosoma. Ova skupina ribosoma naziva se polisom.

Ribosomi prelaze na niti mRNA od tripleta do tripleta.
Svaki triplet na mRNA lancu kodira jednu specifičnu aminokiselinu od dvadeset aminokiselina.

Prijenosne RNA vežu određene aminokiseline (svaka tRNA veže jednu specifičnu aminokiselinu) i dovodi ih do ribosoma.

U tom slučaju, antikodon svake tRNA mora biti komplementaran jednom od tripleta (kodona) na mRNA.
Na primjer

AGC antikodon na tRNA mora biti komplementaran UGC kodonu na lancu mRNA. rRNA zajedno s proteinima enzima sudjeluje u međusobnoj kombinaciji aminokiselina, uslijed čega se određeni protein sintetizira na ribosomima.

Taj se proces naziva prevođenje.

Nakon što su stigli do krajnjeg mjesta na lancu mRNA, ribosomi se odvajaju od lanca RNA. Sintetizirana proteinska molekula ima primarnu strukturu. Zatim dobiva sekundarne, tercijarne i kvartarne strukture.

U sintezi proteina sudjeluje veliki broj enzima. Sinteza proteina koristi ATP energiju.

Protein tada ulazi u kanale endoplazmatskog retikuluma, gdje se transportira do određenih dijelova stanice.

Ribosom je mini-tvornica za proizvodnju proteina.

Jedan od najsloženijih procesa koje provode živa bića je, možda, sinteza proteina - najvažnijih strukturnih i funkcionalnih "građevinskih blokova" svakog organizma. Istinsko razumijevanje molekularnih procesa koji su u njegovoj osnovi moglo bi rasvijetliti nevjerojatno dugotrajne događaje povezane s misterijom nastanka samog Života...

U svim živim organizmima, od najjednostavnijih bakterija do ljudi, proteini se sintetiziraju pomoću posebnih staničnih uređaja zvanih ribosomi. U tim jedinstvenim tvornicama stvara se proteinski lanac od pojedinačnih aminokiselina.

U stanicama ima puno ribosoma koji provode intenzivnu sintezu proteina: na primjer, jedna bakterijska stanica sadrži oko 10 tisuća ovih minifabrika, koje čine do 30% ukupne suhe mase stanice! Stanice viših organizama sadrže manje ribosoma – njihov broj ovisi o vrsti tkiva i stupnju staničnog metabolizma.

Ribosom sintetizira protein prosječnom brzinom od 10-20 aminokiselina u sekundi. Točnost prijevoda je iznimno visoka - pogrešno uključivanje "pogrešnog" aminokiselinskog ostatka u proteinski lanac u prosjeku iznosi jednu aminokiselinu na 3 tisuće karika (s Srednja dužina ljudski proteinski lanac od 500 aminokiselinskih ostataka), odnosno samo jedna pogreška na šest proteina.

O genetskom kodu

Program koji specificira slijed aminokiselinskih ostataka u proteinu zapisan je u staničnom genomu: prije otprilike pola stoljeća otkriveno je da su sekvence aminokiselina svih proteina izravno kodirane u DNK pomoću tzv. genetski kod. Prema ovom kodu, univerzalnom za sve žive organizme, svaka od dvadeset postojećih aminokiselina ima svoju kodon- trio nukleotida, koji su elementarne jedinice lanca DNK. Svaki protein je kodiran u DNK određenim slijedom kodona. Ovaj niz se zove genom.

Jedna stanica može sadržavati do 10 tisuća ribosoma - minifabrika proteina koji čine do 30% suhe stanične mase

Kako ove genetske informacije dolaze do ribosoma? Na zasebnom genu, kao na matrici, sintetizira se lanac druge informacijske molekule - ribonukleinska kiseline (RNA). Ovaj proces kopiranja gena, tzv transkripcija, provode posebni enzimi - RNA polimeraze.

Ali RNA dobivena na ovaj način još nije šablona za sintezu proteina: iz nje su izrezani određeni "nekodirajući" dijelovi nukleotidnog niza (proces spajanje).

Točnost sinteze proteina ribosomom iznimno je visoka - kod ljudi je pogreška jedan od tri tisuće "pogrešnih" aminokiselinskih ostataka

Rezultat je glasnička RNA (mRNA) koju ribosomi koriste kao program za sintezu proteina. Sama sinteza, t.j. prijevod genetske informacije s jezika nukleotidne sekvence mRNA u jezik aminokiselinske sekvence proteina naziva se prijevod.

Dekodiranje i sinteza

U eukariotskim stanicama jedna mRNA obično se prevodi s više ribosoma odjednom, tvoreći takozvane polisome, što se jasno može vidjeti elektronskim mikroskopom, što omogućuje povećanje desetaka tisuća puta.

Kako aminokiseline, koje su gradivni blokovi za sintezu proteina, ulaze u ribosom? Još 50-ih godina prošlog stoljeća otkriveni su posebni "nosači" koji dopremaju aminokiseline u ribosom - kratke (manje od 80 nukleotida) prijevoz RNA (tRNA). Poseban enzim veže aminokiselinu na jedan od krajeva tRNA, a svaka aminokiselina odgovara strogo definiranoj tRNA. Sinteza proteina na ribosomu uključuje tri glavne faze: početak, produljenje polipeptidnog lanca i kraj.

Sam ribosom – jedan od najsloženijih molekularnih strojeva stanice – sastoji se od dva nejednaka dijela, takozvanih subčestica (male i velike). Lako se može podijeliti na dijelove centrifugiranjem ultra-velikim brzinama u posebnim epruvetama s otopinom saharoze čija koncentracija raste od vrha prema dolje. Budući da je mala podčestica dvostruko lakša od velike, one se kreću od vrha cijevi prema dnu različitim brzinama.

Mala podčestica je odgovorna za dekodiranje genetskih informacija. Sastoji se od visoke molekularne težine ribosomski RNA (rRNA) i nekoliko desetaka proteina (oko 20 u prokariota i više od 30 u eukariota).

NA stanice raka razina nekih ribosomskih proteina naglo raste. Mogući razlog - kvarovi u mehanizmima autoregulacije njihove proizvodnje

Velika podjedinica odgovorna za stvaranje peptidne veze između aminokiselinskih ostataka sastoji se od nekoliko rRNA: jedne visoke molekularne mase i jedne (ili dvije u slučaju eukariota) niske molekularne težine, kao i nekoliko desetaka proteina (više od 30 u prokariota i do 50 u eukariota). O razmjeru aktivnosti ribosoma može se suditi barem po tome što ribosomska RNA čini oko 80% sve stanične RNA, tRNA koja prenosi aminokiseline je oko 15%, dok glasnička RNA koja nosi informaciju o sekvenci proteina iznosi samo 5%!

Treba napomenuti da su ribosomski proteini obdareni mnogim drugim, dodatnim funkcijama koje se mogu manifestirati u različitim fazama života stanice. Na primjer, ljudski ribosomski protein S3, jedan od ključnih proteina mjesta vezanja mRNA na ribosomu, također je uključen u "popravak" oštećenja DNK (Kim et al., 1995.), sudjeluje u apoptoza(programirana stanična smrt) (Jung et al., 2004.) i također štiti od razgradnje proteina toplinskog šoka (Kim et al., 2006).

Osim toga, preintenzivna sinteza nekih ribosomskih proteina može ukazivati ​​na razvoj maligne transformacije stanice. Na primjer, značajno povećanje razine pet ribosomskih proteina pronađeno je u stanicama tumora debelog crijeva (Zhang et al., 1999.). Nedavno su djelatnici Laboratorija za strukturu i funkciju ribosoma ICBFM SB RAS otkrili novi mehanizam autoregulacije biosinteze ribosomskih proteina u ljudi, koji se temelji na principu povratne sprege. Nekontrolirana sinteza ribosomskih proteina, koja je karakteristična za tumorske stanice, vjerojatno je uzrokovana neuspjehom u ovom mehanizmu. Daljnja istraživanja u ovom području od posebnog su interesa ne samo za znanstvenike, već i za liječnike.

Djeluje kao "ribozim"

Iznenađujuće, unatoč milijardama godina evolucije koje razdvajaju bakterije i ljude, sekundarna struktura ribosomskih RNA malo se razlikuje između njih.

Donedavno se malo znalo o tome kako je rRNA presavijena u podčestice i kako je u interakciji s ribosomskim proteinima. Revolucionarni pomak u razumijevanju strukture ribosoma na molekularnoj razini dogodio se na prijelazu u novo tisućljeće, kada je analiza rendgenske difrakcije omogućila dešifriranje strukture ribosoma najjednostavnijih organizama i njihovih modelnih kompleksa s mRNA i tRNA na razini pojedinačnih atoma. To je omogućilo razumijevanje molekularnih mehanizama dekodiranja genetskih informacija i stvaranja veza u proteinskoj molekuli.

Pokazalo se da oba najvažnija funkcionalna središta ribosoma - oba dekodiraju na maloj podčestici i odgovorna za sintezu proteinskog lanca na velikoj podčestici - nisu formirana od proteina, već od ribosomske RNA. Odnosno, ribosom djeluje poput ribozima – neobičnih enzima koji se ne sastoje od proteina, već od RNA.

Ribosomalni proteini, međutim, također igraju važnu ulogu u funkcioniranju ribosoma. U nedostatku ovih proteina, ribosomske RNA nisu u potpunosti sposobne niti dekodirati genetske informacije niti katalizirati stvaranje peptidnih veza. Proteini osiguravaju složeno "polaganje" rRNA u funkcionalne centre nužne za rad ribosoma, služe kao "transmiteri" promjena u prostornoj strukturi ribosoma potrebnih tijekom rada, a također vežu različite molekule koje utječu na brzinu i točnost procesa sinteze proteina.

Sama shema rada proteinskog ciklusa je u principu ista za ribosome svih živih bića. Međutim, još uvijek je nepoznato u kojoj su mjeri molekularni mehanizmi funkcioniranja ribosoma slični u različitim organizmima. Osobito nedostaje informacija o strukturi funkcionalnih centara ribosoma viših organizama, koji su proučavani mnogo lošije od ribosoma protozoa.

To je zbog činjenice da su se mnoge metode uspješno korištene za proučavanje prokariotskih ribosoma pokazale neprimjenjivim za eukariote. Dakle, kristali prikladni za analizu rendgenske difrakcije ne mogu se dobiti iz ribosoma viših organizama, a njihove podčestice ne mogu se “sastaviti” u epruveti iz mješavine ribosomskih proteina i rRNA, kao što je to učinjeno u protozoa.

Od najnižeg do najvišeg

Pa ipak, postoje načini za dobivanje informacija o strukturi funkcionalnih centara ribosoma u višim organizmima. Jedna od tih metoda je metoda kemijsko afinitetno umrežavanje, razvijen prije 35 godina u Odjelu za biokemiju Istraživačkog instituta za kemiju Sibirskog ogranka Akademije znanosti SSSR-a (sada ICBFM Sibirskog ogranka Ruske akademije znanosti) pod vodstvom akademika D. G. Knorrea.

Metoda se temelji na korištenju kratkih sintetskih mRNA koje nose kemijski aktivne ("cross-linking") skupine u odabranom položaju, koje se mogu aktivirati u pravo vrijeme (na primjer, zračenjem mekim ultraljubičastim svjetlom).

Metoda kemijskog afinitetnog umrežavanja razvijena je prije 35 godina u Odsjeku za biokemiju Istraživačkog instituta za organsku kemiju Sibirskog ogranka Akademije znanosti SSSR-a (sada ICBFM SB RAS) pod vodstvom akademika D. G. Knorrea. Pojavom rendgenske difrakcijske analize ribosoma, korištena je u cijelom svijetu za proučavanje ribosoma u prokariota.
Ova metoda je još uvijek glavna za proučavanje strukturne i funkcionalne organizacije ribosoma u višim organizmima.

Prednost ove metode je u tome što se vezna skupina može vezati na gotovo svaki mRNA nukleotidni ostatak i, kao rezultat, mogu se dobiti detaljne informacije o njegovom okruženju na ribosomu. Koristeći skup kratkih mRNA s različitim pozicijama vezne skupine, uspjeli smo identificirati ribosomske proteine ​​i rRNA nukleotide ljudskog ribosoma koji tvore kanal za čitanje genetskih informacija tijekom translacije.

Prvi put je eksperimentalno pokazano da se svi nukleotidi rRNA male ljudske ribosomske čestice uz kodone mRNA nalaze u konzervativnim područjima sekundarne strukture rRNA molekule. Štoviše, njihov položaj podudara se s položajem odgovarajućih nukleotida u sekundarnoj strukturi rRNA ribosoma u nižim organizmima. To je dovelo do zaključka da ovaj dio ribosomske RNA male podjedinice čini evolucijski konzervativnu "jezgru" (jezgru) ribosoma, strukturno identičnu u svim organizmima.

S druge strane, pronađen je niz temeljnih razlika u strukturi ribosomskog kanala koji veže mRNA u ljudi i nižih organizama. Pokazalo se da u viših organizama ribosomski proteini igraju puno veću ulogu u stvaranju ovog kanala nego u prokariota, osim toga, u tome sudjeluju i proteini koji nemaju "blizance" (homologe) u nižim organizmima.

Zašto su se, unatoč činjenici da se funkcija ribosoma praktički nije promijenila u procesu evolucije, u organizaciji centra za dekodiranje ribosoma u višim organizmima pojavile specifične značajke? To je vjerojatno zbog složenije i višestupanjske regulacije sinteze proteina u eukariota u usporedbi s prokariotima, tijekom koje ribosomski proteini kanala za vezanje mRNA mogu komunicirati ne samo s mRNA, već i s različitim čimbenicima koji utječu na učinkovitost i točnost prijevod. Je li to tako, pokazat će daljnja istraživanja.

4. Membranski proteini, povezana s ugljikohidratima.

Periferni proteini - protein-protein interakcije.

Primjer ovih proteina:

1. Spektrin

2. fibronektin,

proteini -

integralni proteini obavljati sljedeće funkcije:

a) proteini ionskih kanala

b) receptorske proteine

ionski kanali

akvaporini(eritrociti, bubrezi, oko).

supramembranska komponenta

Funkcija glikokaliksa: 1. Igrajte ulogu receptori.

2. Međustanično prepoznavanje.

(ahezivne interakcije).

4. str receptori histokompatibilnosti.

5. Zona adsorpcije enzima(parietalna probava).

6. Hormonski receptori.

Podmembranska komponenta

Strukture koje formira plazmalema

Konture stanice, čak i na svjetlosno-optičkoj razini, ne izgledaju ravnomjerne i glatke, a elektronička mikroskopija omogućila je otkrivanje i opisivanje različitih struktura u stanici koje odražavaju prirodu njezine funkcionalne specijalizacije. Postoje sljedeće strukture:

1. mikrovile - izbočenje citoplazme, prekriveno plazmolemom. Citoskelet mikroresica tvori snop aktinskih mikrofilamenata, koji su utkani u terminalnu mrežu apikalnog dijela stanica (slika 5.). Pojedinačne mikroresice nisu vidljive na optičkoj razini. U prisutnosti značajnog broja njih (do 2000-3000), u apikalnom dijelu stanice, čak i uz svjetlosnu mikroskopiju, razlikuje se "granica četkice".

2. Trepavice - nalaze se u apikalnoj zoni stanice i imaju dva dijela (slika 6): a) vanjski - aksonem

b) unutarnje - besalno tijelo

aksonema sastoji se od kompleksa mikrotubula (9 + 1 par) i pridruženih proteina. Mikrotubule formira protein tubulin, a ručke tvori protein dinein - ti proteini zajedno tvore tubulin-dinein kemomehanički pretvarač.

Bazalno tijelo sastoji se od 9 trojki mikrotubula smještenih u bazi cilija i služi kao matrica za organizaciju aksonema.

3. Bazalni labirint su duboke invaginacije bazalne plazmaleme s mitohondrijima koji se nalaze između njih. To je mehanizam aktivne apsorpcije vode, kao i iona protiv gradijenta koncentracije.

1. Prijevoz spojevi male molekularne mase provodi se na tri načina:

1. Jednostavna difuzija

2. Olakšana difuzija

3. Aktivni transport

jednostavna difuzija- hidrofobne niske molekularne mase organski spojevi (masna kiselina, urea) i neutralne molekule (HO, CO, O). S povećanjem razlike u koncentraciji između odjeljaka odvojenih membranom, povećava se i brzina difuzije.

Olakšana difuzija- tvar također prolazi kroz membranu u smjeru gradijenta koncentracije, ali uz pomoć transportnog proteina - translokaze. To su integralni proteini sa specifičnošću za tvari koje nose. To su npr. anionski kanali (eritrocit), K kanali (plazmolema ekscitiranih stanica) i Ca kanali (sarkoplazmatski retikulum). Translocase za HO, to je akvaporin.

Mehanizam djelovanja translokaze:

1. Prisutnost otvorenog hidrofilnog kanala za tvari određene veličine i naboja.

2. Kanal se otvara samo kada je vezan specifični ligand.

3. Kanal kao takav ne postoji, a sama molekula translokaze, nakon što je vezala ligand, rotira za 180 u ravnini membrane.

aktivni transport je transport korištenjem istog transportnog proteina (translokacije), ali protiv gradijenta koncentracije. Ovaj pokret zahtijeva energiju.

Prijenos kroz membrane makromolekularnih spojeva

Prijelaz čestica kroz plazmalemu uvijek se događa u sastavu membranska vezikula: 1. Endocitoza: a. pinocitoza b. fagocitoza c. endocitoza posredovana receptorima.

2. egzocitoza: a. sekret b. izlučivanje, c. rekreacija je transfer čvrste tvari kroz stanicu ovdje se kombiniraju fagocitoza i izlučivanje.

Endocitoza posredovana receptorima

1. Akumulacija receptora koji vežu ligand u specifičnom području plazmaleme - obrubljene jame(jedan ligand, jedan receptor).

2. Površina jame na citosolnoj strani prekrivena je amorfnom gustom tvari - klatrin(na taj način ulaze LDL transportni proteini, a transportni proteini željeza - transferin.

3. Formiranje obrubljene vezikule.

4. Spajanje obrubljene vezikule s kiselim endosomom.

riža. H endosom

5. Sudbina receptora i liganda određena je vrstom endocitoze.

a). Receptor se vraća, ligand se uništava.

riža. lizosom

b) Receptor se vraća, ligand se vraća.

riža. lizosom

c) Receptor je uništen, ligand je uništen.

riža. lizosom

d) Receptor se transportira, ligand se transportira.

riža. lizosom

Patologija - Hiperkolesterolemija

1. Povećanje razine LDL-a.

2. LDL ne preuzimaju stanice.

3. Razina LDL-a u plazmi.

4. Nastaju aterosklerotski plakovi koronarnih žila.

PREDAVANJE

TEMA “ORGANELI OPĆEG ZNAČAJA”

Organele su funkcionalni sustavi (aparati) stanice. Razlikuju se sljedeći sustavi: 1 Sintetski aparati

2. Energetski aparat

3. Aparat za unutarstaničnu probavu (endosomski - lizosomski)

4. Citoskelet

Hijaloplazma- ovo je koloidni sustav, koji čini 55% ukupnog volumena stanice, u njemu su suspendirane organele i inkluzije, sadrži proteine, polisaharide, nukleinske kiseline, ione. Ovdje se odvija razmjena.

Postoji nekoliko vrsta endoplazmatskog retikuluma: 1. Grubi (granularni endoplazmatski retikulum) - HES

2. Glatki (agranularni endoplazmatski retikulum) - NPP

3. srednji (transportni sustav)

Granularni endoplazmatski retikulum- Ovo je sustav spljoštenih spremnika, vakuola i kanala, ograničenih membranama, na čijoj se površini nalaze ribosomi.

ribosomi sastoje se od RNA i histona (1:1), povezani su s membranama proteinom riboforinom. Značenje: 1. Ujediniti proteinske komponente u prostoru

2. Osigurati međusobno prepoznavanje kompleksa - ribosomska RNA - tRNA

3. Osigurajte enzime koji kataliziraju stvaranje peptidnih veza

Endoplazmatski retikulum - sinteza proteina, lipida i ugljikohidrata - posttranslacijske promjene.

HE funkcije: 1. Sinteza membranskih proteina

2. Sinteza proteina za izvoz

3. Početne faze glikozilacije

4. Posttranslacijske promjene

U procesu sinteze proteina nastaju promjene koje se označavaju sljedećim pojmovima: 1. Inicijacija je vezanje mRNA za ribosome

2. Produljenje- produljenje peptidnog lanca

3. Preklapanje- savijanje peptidnog lanca u pravilnu trodimenzionalnu strukturu.

Svjetlosno-optički analog HES-a je fenomen bazofilije citoplazme, koja se može manifestirati u dva oblika: a) difuzno bojenje citoplazme,

b) prisutnost bazofilno obojenih nakupina i granula u stanici.

Pri čemu bazofilija- to je rezultat prisutnosti ribosoma na HES membranama, koji uključuju ostatke fosforne kiseline (triplet komponenta), što pokreće negativni naboj koji veže glavnu boju ( fenomen bazofilije).

sinteza proteina: 1. Počinje sintezom na polisomima.

2. Kao rezultat interakcije i-RNA i ribosoma nastaje signalni peptid (20-25 aminokiselina).

3. Vezanje signalnog peptida na ribonukleoproteinski kompleks (SRP - signal-recognising particle).

4. Ovo vezanje prekida sintezu proteina.

5. HSR vezanje za specifični receptor na EPS membrani (ovo je tzv. privezni protein).

6. Nakon vezanja na membranski receptor, HSR se odvaja od polisoma.

7. Sinteza proteinske molekule je deblokirana.

8. Integralni receptorski proteini - riboforini - osiguravaju vezanje velike podjedinice ribosoma.

9. U lumenu HEPS-a, enzim odcjepljuje signalni peptid signalna peptidaza.

10. Unutar spremnika, peptid prolazi posttranslacijsku modifikaciju:

hidroksilacija, fosforilacija, sulfacija itd.

Funkcije Golgijevog kompleksa

1. Sinteza polisaharida i glikoproteina (glikokaliks, sluz).

2. Obrada molekula:

a) terminalna glikozilacija

b) fosforilacija

c) sulfatiranje

d) proteolitičko cijepanje (dijelovi proteinskih molekula)

3. Kondenzacija sekretornog produkta.

4. Pakiranje sekretornog proizvoda

5. Razvrstavanje proteina u zoni trans-Golgi mreže (zbog specifičnih receptorskih membranskih proteina koji prepoznaju signalna područja na makromolekulama i usmjeravaju ih na odgovarajuće vezikule). Prijevoz iz kompleksa Golgi ide u obliku 3 toka:

1. Hidrolazne vezikule (ili primarni lizosomi)

2. U plazmalemu (kao dio obrubljenih vezikula)

3. U sekretornim granulama

endosomi - membranske vezikule sa sadržajem zakiseljavanja i osiguravaju prijenos molekula u stanicu. Vrsta prijenosa tvari endosomskim sustavom je različita:

1. S probavom makromolekula (potpuno)

2. S djelomičnim cijepanjem

3. Nema promjena u tijeku prijevoza

Proces transporta i naknadne razgradnje tvari u stanici uz pomoć endosoma sastoji se od sljedećih uzastopnih komponenti:

1. Rano(periferni) endosom

2. Kasno(perinuklearni) endosom predlizosomalni stadij probave

3. Lizosom

Rani endosom- vezikula bez klatrina na periferiji stanice. pH medija je 6,0, ovdje se odvija ograničen i reguliran proces cijepanja (ligand je odvojen od receptora) --- povratak receptora na staničnu membranu. Rani endosom je također poznat kao Curl.

Kasni (perinuklearni) endosom: a) kiseliji sadržaj pH 5,5

b) veći promjer do 800 nm

c) dublju razinu probave

Ovaj ligand za probavu (periferni endosom + perinuklearni endosom) --- multivezikularno tijelo.

lizosomi

1. Fagolizosom- nastaje spajanjem kasnog endosoma ili lizosoma s fagosomom. Proces razgradnje ovog materijala naziva se heterofagija.

2.Autofagolizosom- nastaje spajanjem kasnog endosoma ili lizosoma s autofagosomom.

3. Multivezikularno tijelo- velika vakuola (800 nm), koja se sastoji od malih vezikula od 40-80 nm okruženih umjereno gustim matriksom. Nastaje spajanjem ranih i kasnih endosoma.

4. Preostala tijela je neprobavljeni materijal. Najpoznatija komponenta ove vrste su granule lipofuscina - vezikule dia. 0,3 - 3 mikrona, koji sadrži pigment lipofuscin.

citoskelet- ovo je sustav mikrotubula, mikrofilamenata (intermedijer, mikrotrabekule). Svi oni tvore trodimenzionalnu mrežu, u interakciji s mrežama iz drugih komponenti.

1. Mikrotubule– šuplji cilindri prom. 24-25 nm, debljina stijenke 5 nm, diam. lumen - 14-15 nm. Stjenka se sastoji od spiralno položenih filamenata (oni se nazivaju protofilamenti) debljine 5 nm. Ove niti tvore dimeri i tubulin. Ovo je labilan sustav, u kojem je jedan kraj (označen s "__") fiksiran, a drugi ("+") je slobodan i sudjeluje u procesu depolimerizacije.

mikrotubule povezani su s nizom proteina, koji se zajednički nazivaju MAP – oni vežu mikrotubule na druge elemente citoskeleta i organele. Kinezin - (korak njegovog kretanja duž površine mikrotubula je 8 nm).

organela

riža. mikrotubulu

Mikrofilamenti- to su dvije isprepletene niti F-aktina, sastavljene od g-aktina. Njihov promjer je 6 nm. Mikrofilamenti su polarni; vezanje g-aktina događa se na (“+”) kraju. Formiraju grozdove

duž periferije stanice i povezani su s plazma membranom preko intermedijarnih proteina (-aktin, vinkulin, talin).

Funkcija: 1. Promjena u citosolu (prijelaz sola u gel i obrnuto).

2. Endocitoza i egzocitoza.

3. Mobilnost nemišićnih stanica.

4. Stabilizacija lokalnih izbočina plazma membrane.

Intermedijarne niti imaju d 8-11 nm, sastoje se od proteina karakterističnih za određene tipove stanica. Oni čine unutarstaničnu skelu koja osigurava elastičnost stanice i uredan raspored komponenti citoplazme. Međufilamenti se sastoje od filamentoznih proteinskih molekula isprepletenih zajedno poput užeta.

Funkcije: 1. Strukturni

2. Sudjelovanje u stvaranju rožnate tvari

3. Održavanje oblika, procesa živčanih stanica

4. Pričvršćivanje miofibrila na plazmalemu.

Mikrotrabekule- ažurna mreža tankih filamenata koja postoji u kombinaciji s mikrotubulama i može sudjelovati u transportu organela i utjecati na viskoznost citosola.

PREDAVANJE

TEMA: “CORE. STRUKTURA MEĐUFAZNE JEDRGE. OSNOVE BIOSINTETSKOG AKTIVNOSTI STANICE”

Jezgra je glavni dio stanice koji kodira informacije o građi i funkciji organa. Ova informacija je ugrađena u genetski materijal, DNK, koji je u kompleksu s glavnim proteinima (histonima) DNP-a. Uz nekoliko izuzetaka (mitohondrije), DNK se nalazi isključivo u jezgri. DNK se može replicirati, osiguravajući tako prijenos genetskog koda na stanice kćeri u uvjetima stanične diobe.

Jezgra ima središnju ulogu u sintezi proteina i polipeptida, budući da je nositelj genetske informacije. Sve stanične jezgre tijela sadrže iste gene, neke se stanice razlikuju po svojoj strukturi, funkciji i prirodi tvari koje stanica proizvodi. Nuklearnu kontrolu provode

potiskivanje ili depresija (ekspresija) aktivnosti raznih gena. Prijevod o prirodi sinteze proteina povezan je s stvaranjem mRNA. Mnoge RNA su kompleks proteina i RNA, t.j. RNP. Interfazna jezgra u većini stanica je okrugla ili ovalna formacija promjera nekoliko mm. U leukocitima i stanicama vezivnog tkiva jezgra je lobulirana i označava se pojmom polimorfna.

Interfazna jezgra ima nekoliko različitih struktura: nuklearnu ovojnicu, kromatin, kariolimfu i jezgru.

nuklearna ovojnica

1. Vanjska nuklearna membrana- Ribosomi se nalaze na površini, gdje se sintetiziraju proteini koji ulaze u perinuklearne cisterne. Sa strane citoplazme okružena je labavom mrežom srednjih (vimentinskih) filamenata.

2. Perinuklearne cisterne- dio perinuklearnih cisterni povezan je sa granularnim endoplazmatskim retikulumom (20-50 nm).

3. Unutarnja nuklearna membrana - odvojen od sadržaja jezgre nuklearnom laminom.

4. Nuklearna ploča Debljine 80-300 nm, sudjeluje u organizaciji nuklearne ovojnice i perinuklearnog kromatina, sadrži proteine ​​intermedijarnih filamenata - lamine A, B i C.

5. Nuklearno vrijeme- od 3-4 tisuće specijaliziranih komunikacija, obavljaju transport između jezgre i citoplazme. Nuklearne pore d 80 nm, ima: a) kanal pora - 9 nm

b) kompleks nuklearnih pora, potonji sadrži receptorski protein koji reagira na signale nuklearnog uvoza (ulaznica u jezgru).Promjer nuklearne pore može povećati promjer kanala pora i osigurati prijenos velikih makromolekula ( DNA-RNA – polimeraza) u jezgru.

nuklearno vrijeme sastoji se od 2 paralelna prstena, po jedan sa svake površine karioleme. Prsten promjera 80 nm, tvore ih 8 proteinskih granula, od svake granule do središta se proteže nit (5 nm), koja tvori septum (dijafragmu). U sredini je središnja granula. Kombinacija ovih struktura naziva se kompleks nuklearnih pora. Ovdje se formira kanal promjera 9 nm, takav se kanal naziva vodenim kanalom, jer se po njemu kreću male molekule i ioni topljivi u vodi.

Funkcije nuklearnih pora: 1. Selektivni transport;

2. Aktivni prijenos u jezgru proteina sa sekvencom karakterističnom za proteine ​​nuklearne lokalizacije;

3. Prijenos podjedinica ribosoma u citoplazmu s promjenom konformacije kompleksa pora.

unutarnja nuklearna membrana- glatke i povezane uz pomoć integralnih proteina s jezgrinom pločom, koja je sloj debljine 80-300 nm. Ova ploča odn lamina- sastoji se od isprepletenih srednjih filamenata (10 nm) koji tvore karioskelet. Njegove funkcije:

1. Spremi strukturna organizacija kompleksi pora;

2. Održavanje oblika jezgre;

3. Naručeno pakiranje kromatina.

Nastaje kao rezultat spontanog povezivanja 3 glavna polipeptida. Ovo je strukturni okvir nuklearne ovojnice sa specifičnim veznim mjestima kromatina.

kromatin

Pod svjetlosnim mikroskopom sastoji se od nepravilno zbijene mase male gustoće, koja se razlikuje po stupnju gustoće, broju i veličini u stanicama različite vrste. Grudice kromatina nazivaju se kariosomi, tj. imaju afinitet prema osnovnim bojama. Kromatin interfazne jezgre je DNP kromosoma. Kromosomi u interfaznoj jezgri su vrlo tanki, dugi, nalik na niti u kuglici.

Nekada se vjerovalo da se ta masa sastoji od jednog pojedinačnog kromosoma, koji se zvao spirela.

Gusti kromatin se naziva heterokromatin za razliku od nesavijenog eukromatina. Na optičkoj razini, elementi kromosoma vidljivi su samo ako tvore agregate veličine 0,2 μm (heterokromatin). Masa heterokromatina pokazatelj je stanične aktivnosti; stanice koje sadrže velike blokove heterokromatina karakteriziraju neaktivnu fazu u sintezi proteina i, posljedično, u proizvodnji mRNA.

nukleolus

Ovo je gusta granula promjera 1-3 mikrona, intenzivno obojena osnovnim bojama. Glavna komponenta nukleola je specijalizirani dio kromosoma (petlje), odnosno organizator jezgre. Takva su mjesta prisutna u pet kromosoma: 13., 14., 15., 21. i 22.; ovdje se nalaze brojne kopije gena koji kodiraju ribosomalnu RNA.

Uz EM, 3 komponente su opisane u nukleolu:

1. Fibrilarna komponenta- mnogo tankih (5-8 nm) filamenata, s pretežnom lokalizacijom u unutarnjem dijelu nukleola. Ovo su primarni transkripti rRNA.

2. Zrnasta komponenta- ovo je nakupina gustih čestica promjera 10-20 nm, one odgovaraju najzrelijim prekursorima podjedinica ribosoma.

3. Amorfna komponenta- ovo je zona smještaja nukleolarnih organizatora, zona vrlo blijede boje. Ovdje su velike petlje DNK uključene u transkripciju ribosomske RNA, kao i proteini koji se specifično vežu na RNA. Nastaju granule i fibrile nukleolarni filament (nukleolonema), debljine 60-80 nm. Budući da je nukleolus okružen kromatinom, tzv perinuklearni kromatin, a njegov dio koji prodire unutar nukleola je intranukleolarnog kromatina.

Stanični transporter- ovo je montaža sekretornog proizvoda na živoj pokretnoj traci uz sudjelovanje različitih staničnih organela. U ovom slučaju, proces sklapanja sastoji se od niza faza koje se javljaju u određenom slijedu u staničnim regijama koje su prilično udaljene od mjesta izravnog djelovanja nukleinskih kiselina koje vrše genetsku kontrolu.

Stanični transporter u sintezi proteina uključuje uobičajeni slijed procesa koji je opisan u odjeljku opisa granularnog endoplazmatskog retikuluma. Ovdje je prikladno predstaviti mehanizam sinteze neproteinskih supstanci.

Membranski proteini povezani s lipidima.

4. Membranski proteini, povezana s ugljikohidratima.

Periferni proteini - nisu uronjeni u lipidni dvosloj i nisu kovalentno povezani s njim. Oni se drže zajedno ionskim interakcijama. Periferni proteini su povezani s integralnim proteinima u membrani kroz interakciju - protein-protein interakcije.

Primjer ovih proteina:

1. Spektrin nalazi se na unutarnjoj površini stanice

2. fibronektin, lokaliziran na vanjskoj površini membrane

proteini - obično čine do 50% mase membrane. Pri čemu

integralni proteini obavljati sljedeće funkcije:

a) proteini ionskih kanala

b) receptorske proteine

2. Proteini periferne membrane(fibrilarni, globularni) obavljaju sljedeće funkcije:

a) vanjski (receptorski i adhezijski proteini)

b) unutarnji - proteini citoskeleta (spektrin, ankirin), proteini sustava drugih medijatora.

ionski kanali su kanali formirani od integralnih proteina; oni tvore male pore kroz koje ioni prolaze duž elektrokemijskog gradijenta. Najpoznatiji kanali su kanali za Na, K, Ca 2 , Cl.

Tu su i vodeni kanali akvaporini(eritrociti, bubrezi, oko).

supramembranska komponenta– glikokaliks, debljine 50 nm. To su ugljikohidratne regije glikoproteina i glikolipida koje daju negativan naboj. Pod EM je labav sloj pokrivača umjerene gustoće vanjska površina plazma membrane. Sastav glikokaliksa, osim komponenti ugljikohidrata, uključuje proteine ​​periferne membrane (poluintegralne). Njihova funkcionalna područja nalaze se u epimembranskoj zoni - to su imunoglobulini (slika 4.).

Funkcija glikokaliksa: 1. Igrajte ulogu receptori.

2. Međustanično prepoznavanje.

3. Međustanične interakcije(ahezivne interakcije).

4. str receptori histokompatibilnosti.

5. Zona adsorpcije enzima(parietalna probava).

6. Hormonski receptori.

Podmembranska komponenta ili najudaljenija zona citoplazme, obično ima relativnu krutost i ova zona je posebno bogata filamentima (d 5-10 nm). Pretpostavlja se da su integralni proteini koji čine staničnu membranu izravno ili neizravno povezani s aktinskim filamentima koji leže u submembranskoj zoni. Ujedno je eksperimentalno dokazano da se tijekom agregacije integralnih proteina aktin i miozin koji se nalaze u ovoj zoni također agregiraju, što ukazuje na sudjelovanje aktinskih filamenata u regulaciji oblika stanice.

Eukariotske stanice imaju razvijen sustav unutarnjih struktura okruženih membranama koje se nazivaju organele.

Svaka organela ima jedinstven sastav (gliko)proteina i (gliko)lipida i obavlja specifičan skup funkcija.

Svaka organela sadrži jedan ili više odjeljaka vezanih za membranu.

Organele obavljaju svoje funkcije autonomno ili u skupinama

Tijekom endocitoze i egzocitoze, transportirani proteini (teretni proteini) se transportiraju između odjeljaka kroz transportne vezikule, koje nastaju pupanjem s površine organele, a zatim se spajaju s ciljnom membranom akceptorskog odjeljka.

Transportne vezikule mogu selektivno uključiti transportirani materijal i isključiti one komponente koje bi trebale ostati u organeli iz koje su mjehurići formirani.

Selektivnu inkorporaciju u vezikule osiguravaju signali prisutni u primarnoj strukturi proteina ili u strukturi ugljikohidrata

Transportne vezikule sadrže proteine ​​koji ih vode do odredišta i mjesta vezanja. Nakon toga, vezikule se spajaju s akceptorskim mjestom membrane

Odjeljci vezani na membranu u tipičnoj životinjskoj stanici.

Jedan od karakteristične značajke eukariotska stanica je prisutnost u njemu razvijeni sustav unutarnje strukture okružene membranama koje se nazivaju organele. Eukariotske stanice karakteriziraju prisutnost membrana koje dijele njihov unutarnji sadržaj u funkcionalno različite odjeljke, dok sve stanice živih organizama imaju vanjsku dvoslojnu membranu.

Jedna od prednosti kompartmentalizacija je da stanica ima sposobnost stvaranja potrebnog okruženja za obavljanje funkcija koje zahtijevaju određene kemijski sastav okoliš.

Ilustrirana struktura i raznolikost organela, koji imaju membranu, koje su obično prisutne u eukariotskoj stanici (u ovom slučaju, u tipičnoj životinjskoj stanici). Svaka organela sadrži jedan ili više odjeljaka. Na primjer, endoplazmatski retikulum (ER) je jedan odjeljak; naprotiv, Golgijev aparat se sastoji od nekoliko odjeljaka okruženih membranama koje imaju određene biokemijske funkcije.

Mitohondrije karakteriziraju dva odjeljak, matriks i intermembranski prostor koji sadrži skup specifičnih makromolekula.

Citosol se može smatrati jednim odjeljak, ograničen plazma membranom i u kontaktu s vanjskim dijelom membrane svih intracelularnih organela. Citoplazma se sastoji od citosola i organela. Slično, nukleoplazma je ograničena unutarnjom nuklearnom membranom.

Svaka organela sadrži jedinstveni skup proteina(i membranski i topljivi), lipide i druge molekule potrebne za obavljanje njegovih funkcija. Neki lipidi i proteini kovalentno su vezani za oligosaharide. Kako stanice rastu i dijele se, moraju se sintetizirati njihove nove komponente koje su neophodne za rast, diobu i konačnu raspodjelu unutarstaničnog materijala između dvije stanice kćeri. Tijekom diferencijacije i razvoja stanica, kao i kao odgovor na vanjske čimbenike poput stresa, sintetiziraju se komponente organela.

Međutim Komponente ne formiraju se uvijek u organeli gdje funkcioniraju. Obično se različite makromolekule formiraju na mjestima posebno dizajniranim za njihovu sintezu. Na primjer, većina proteina nastaje na ribosomima citosola, što je optimalno okruženje za funkciju ribosoma i sintezu proteina.

Postavlja se sljedeće pitanje: kako komponente organela ući u njihova mjesta djelovanja? Od ranih 1970-ih ovo je pitanje bilo središnje u staničnoj biologiji. Kao što je prikazano na donjoj slici, postoji najmanje osam glavnih tipova organela, od kojih se svaka sastoji od stotina ili tisuća različitih proteina i lipida.


egzocitoza i endocitoza.
Egzocitoza uključuje endoplazmatski retikulum (uključujući nuklearnu ovojnicu)
i Golgijev aparat (prikazana je jedna hrpa cisterni).
Endocitoza se javlja uz sudjelovanje ranih i kasnih endosoma i lizosoma.

Sve te molekule moraju biti transportiran u organele u kojima obavljaju svoje funkcije. Većina se formira u citosolu, pa se stoga postavlja pitanje: kako se dopremaju do odgovarajućih organela ili izlaze iz stanice ako pripadaju izlučenim proteinima? U mnogim slučajevima, odgovor na ovo pitanje je prisutnost posebnih signala u proteinskoj molekuli, koji se obično nazivaju signali za razvrstavanje ili signali adresiranja. Oni su kratki nizovi aminokiselina prisutnih u primarnoj strukturi onih proteina koji ne bi trebali biti lokalizirani u citosolu. Svaka odredišna adresa proteinske molekule povezana je s jednom ili više njih različite vrste signale.

Signali sortiranja se prepoznaju posebni stanični sustavi dok se protein kreće prema svom odredištu. Kao što je prikazano na donjoj slici, postoje dvije glavne transportni mehanizam: egzocitoza (ili sekretorni put) i endocitoza, u kojoj se materijal (teret) transportira iz stanice, odnosno u stanicu.

Za sve novosintetizirane proteini, namijenjen za izlučivanje iz stanice, ili za ulazak u organele egzo- ili endocitozom, postoji zajednička ulazna točka na ER membrani. Signalne sekvence služe kao signali za translokaciju proteina kroz ER membranu. U ovom ćemo poglavlju pogledati signale za razvrstavanje koji usmjeravaju proteine ​​na njihova odredišta.

Biti u EPR, protein se ne može transportirati kroz citoplazmu, a jedini način da dođe do drugih organela zatvorenih membranom je vezikularni transport. Transportne vezikule se prvenstveno sastoje od proteina i lipida i za njih se kaže da "pupaju" iz membrane. Nakon što se mjehurić pupi, spaja se sa sljedećim odjeljkom na svom putu. Kompartment iz kojeg je potekla vezikula obično se naziva donorski odjeljak (ili izvorni odjeljak), a odredišni (ili ciljni) odjeljak obično se naziva akceptorski odjeljak.

Transportne vezikule izravno ili neizravno prenose proteine ​​iz ER u sve ostale odjeljke na putu egzo- ili endocitoze. Tijekom endocitoze na plazma membrani nastaju vezikule. Ove vezikule transportuju materijal koji se u njima nalazi do endosoma, od kojih se formiraju druge vezikule, prenoseći materijal u druge odjeljke. Dakle, sastav transportnih vezikula razlikuje se ovisno o njihovom podrijetlu i odredištu.

Vezikularni transport stvara problem za organele s kojima se mjehurići izmjenjuju. Za normalno funkcioniranje mora se održavati određeni unutarnji sastav organela. Međutim, kako se to može postići ako vezikule cijelo vrijeme mijenjaju ovaj sastav? Razmjeri problema postaju očigledni kada se izračuna učinkovitost transporta. Putem endocitoze, količina membranskih proteina i lipida koja je ekvivalentna njihovom ukupnom sadržaju u plazma membrani može se transportirati kroz organele za manje od sat vremena. U usporedbi s vremenom koje je potrebno za sintetizaciju nove organele (obično jedan dan), ova brzina je impresivna.

Rješenje za ovo Problemi vezano za selektivnost transportnog procesa. Prilikom pupanja u vezikulu prolaze samo oni proteini koje je potrebno transportirati. Rezidentni proteini organele ne ulaze u vezikulu. Vezikula drži te proteine ​​i prenosi ih na sljedeću vezikulu na svom putu. Kako bi se održala homeostaza između organela, po svojoj prirodi vezikularni transport uvijek mora biti dvosmjeran, tj. komponente donorskog odjeljka ne smiju se kontinuirano prenositi u akceptorski odjeljak.

Udio: